HKDSE生物｜Lock and Key模型超易懂！朗林生物助你酶章節滿分 HKDSE生物, Lock and Key, 酶模型

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朗林生物 – HKDSE 生物 Lock and Key 模型 | 太子藍田沙田荃灣補習



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HKDSE 生物：Lock and Key 模型詳解與練習題

朗林生物 Lock and Key 專題：酶（enzyme）作為生物催化劑，其作用機制最早由 Emil Fischer 於 1894 年提出 Lock and Key hypothesis。酶的 active site 如同鎖孔，substrate 如同鑰匙，二者形狀完全契合，形成 enzyme-substrate complex (ES complex)，促進反應發生。此模型強調酶的 specificity（特異性），確保只催化特定底物，避免錯誤反應。

與 induced fit model（Koshland, 1958）比較，Lock and Key 假設 active site 剛性固定，而 induced fit 認為酶會微調形狀以適應 substrate，提高效率。HKDSE 常考點包括酶的特異性、溫度/pH 對 active site 影響，以及抑制劑（inhibitor）競爭性干擾。

5 條精選 HKDSE 練習題 + 詳細題解（約 500 字）

題目 1 (MC)： Lock and Key 模型中，enzyme 的哪部分與 substrate 結合？
A. Allosteric site B. Active site C. Cofactor D. Prosthetic group
答案：B。Active site 是酶催化反應的核心區域，形狀精準匹配 substrate，形成 ES complex。
題目 2 (Short Q)： 解釋 Lock and Key 模型如何解釋酶的特異性。
題解： Enzyme 的 active site 具特定 3D 形狀，如鎖孔；僅形狀匹配的 substrate（如鑰匙）可結合，形成 ES complex，降低 activation energy。此模型強調 geometric complementarity，確保酶只作用特定底物，避免非特異反應。（約 80 字）
題目 3： 若 competitive inhibitor 與 substrate 競爭 active site，如何影響 Lock and Key 模型？
題解： Inhibitor 形狀類似 substrate，佔用 active site，阻礙 ES complex 形成。可用高濃度 substrate 競爭取代，Km 增加但 Vmax 不變。（約 60 字）
題目 4： 比較 Lock and Key 與 Induced Fit 模型。
題解： Lock and Key：active site 固定，完美契合。Induced Fit：active site 彈性調整，提升 substrate 結合穩定性及催化效率。後者更符合現代觀察。（約 70 字）
題目 5 (Data-based)： 某酶在 pH 7 最優，若 pH 變 4，active site 變形。解釋用 Lock and Key。
題解： pH 改變導致酶蛋白變性，active site 形狀扭曲，無法與 substrate 契合，形成 ES complex 失敗，反應速率降至零。（約 70 字）

總字數約 500 字，適合 HKDSE 溫習！

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English Version

Long Lam Biology: Lock and Key Model Explained: The Lock and Key hypothesis by Emil Fischer describes enzyme action where the active site fits the substrate perfectly like a lock and key, forming the ES complex. It highlights enzyme specificity.

Vs. Induced Fit: Rigid vs. flexible active site. HKDSE focuses on specificity, inhibitors, environmental effects.

Practice Q1-5 with detailed answers as above (English terms integrated). Total ~500 words.

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