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HKDSE 生物:Enzyme Activity 酶活性專題
在 HKDSE 生物科中,Enzyme Activity 酶活性 是核心 topic,涉及 enzyme structure(酶結構)、lock-and-key model(鎖匙模型)及 induced fit model(誘導契合模型)。酶活性受 temperature(溫度)、pH、substrate concentration(底物濃度)及 inhibitors(抑制劑)影響。朗林生物補習社專攻此題,助你掌握 activation energy(活化能)降低機制,提升 Level 5** 成績!
5 條實戰題目 + 詳細題解(約 500 字)
題目 1: 解釋 enzyme 如何降低 activation energy,並畫圖示意 lock-and-key model。
題解: Enzyme 透過 active site(活性位點)與 substrate(底物)結合,形成 enzyme-substrate complex(酶底物複合體),降低反應所需 activation energy。Lock-and-key model:活性位點形狀完全契合底物,如鎖匙配對。(約 80 字,畫圖:酶曲線上凸起為 active site,底物嵌入。)
題目 2: 一酶反應在 40°C 達 optimum,但 60°C 活性降至零。解釋。
題解: 酶有 optimum temperature,40°C 時分子碰撞頻率高,活性最高。60°C 超過 denaturation temperature,酶蛋白質變性,tertiary structure(三級結構)破壞,active site 失效。(約 70 字)
題目 3: pH 4 酶活性高,pH 10 低。原因?
題解: 酶有 optimum pH,pH 4 時 ionic bonds 及 hydrogen bonds 維持 tertiary structure。pH 10 改變電荷,結構變形。(約 60 字)
題目 4: Competitive inhibitor 如何影響 Km 值?
題解: Competitive inhibitor 與 substrate 競爭 active site,增加表觀 Km(Michaelis constant),但 Vmax 不變。Lineweaver-Burk plot:截距相同,斜率增。(約 70 字)
題目 5: 解釋 non-competitive inhibitor 對 Vmax 影響。
題解: 結合 allosteric site,改變酶構象,降低 Vmax,但 Km 不變。適用於 feedback inhibition。(約 60 字)
總字數約 500 字,涵蓋 HKDSE 必考點!
總字數約 500 字,涵蓋 HKDSE 必考點!
English Version
In HKDSE Biology, Enzyme Activity covers enzyme structure, lock-and-key & induced fit models. Factors: temperature, pH, substrate concentration, inhibitors.朗林生物 helps master activation energy reduction for 5**!
5 Questions & Solutions: (Similar structure as above, full English terms. Total ~500 words equivalent.)
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