HKDSE生物酶專題|朗林生物DSE酶高效攻略滿分秘技! #HKDSE生物 #酶專題 #朗林生物

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朗林生物 – HKDSE 生物 Enzyme 專題 | 太子藍田沙田荃灣補習 | 立即試堂


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HKDSE 生物 Enzyme 專題 – 酶的奧秘

酶(Enzymes) 是生物催化劑,降低 activation energy,加速反應。朗林生物 Don Sir 教你 master lock-and-key model、induced fit model!

酶的特徵: Globular proteins,大多數有 quaternary structure。Active site 與 substrate 形成 enzyme-substrate complex (ES complex)。Optimum pH/temperature 下 Vmax 最高,超過則 denaturation 失活。

因素影響: Temperature ↑ → kinetic energy ↑ → collision ↑,但高溫 → H-bonds 斷裂。pH 改變 → ionization 變 → active site shape 變。Inhibitors: competitive (bind active site,提高 Km)、non-competitive (bind allosteric site,降低 Vmax)。

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5條精選 HKDSE Enzyme 題目 + 詳細題解 (約500字)

1. Which structure of enzyme allows substrate to bind? (A) Active site (B) Prosthetic group

Answer: A
Active site 是酶的特定區域,具 complementary shape 與 substrate。Lock-and-key 或 induced fit model 解釋結合。Prosthetic group 是非蛋白質輔助因子,如 haem in catalase。(50字)

2. Effect of pH 5 on pepsin (optimum pH 2)?

Answer: Denaturation,activity ↓。Pepsin 在胃酸環境,pH 5 → protonation 變 → H-bonds 斷,active site 形狀失,無法 bind substrate。參考 graph: bell curve。(60字)

3. Competitive inhibitor effect on Km & Vmax?

Answer: Km ↑ (需更多 substrate 競爭 active site),Vmax 不變 (足 substrate 時仍達 max rate)。Lineweaver-Burk plot: x-intercept 移右。(70字)

4. Temperature 60°C on human amylase (optimum 37°C)?

Answer: Denatured,rate → 0。High temp → vibration ↑ → tertiary structure 崩潰,irreversible。Contrast bacterial enzyme 可耐熱。(65字)

5. Explain Michaelis-Menten curve.

Answer: Hyperbolic curve: low [S] → rate ∝ [S];high [S] → saturation (all active sites occupied),Vmax plateau。Km = [S] at ½ Vmax,affinity 指標 (low Km = high affinity)。(80字)
Total ~500字,涵蓋核心概念。

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English Version: HKDSE Biology – Enzymes Topic

Enzymes are biological catalysts that lower activation energy. Key terms: active site, substrate, ES complex, denaturation, Km, Vmax. 5 Questions & Solutions as above. Join Lang Lam Bio for 5** success!

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